Les molécules de la famille des profènes constituent une classe importante de médicaments anti-inflammatoires non stéroïdiens. Ces molécules possèdent un carbone asymétrique de sorte que les deux formes énantiomères coexistent alors qu'une seule forme énantiomère exerce l'activité biologique requise.De plus, l'énantiomère inactif peut avoir un effet néfaste. Ainsi, la résolution énantiomérique de ces molécules présente un fort intérêt et l'utilisation d'enzymes énantiosélectives apparaît donc comme une alternative intéressante à une chromatographie chirale pour la séparation des énantiomères. Dans ce travail, la résolution enzymatique de l'ibuprofène par hydrolyse de l'ester correspondant est étudiée dans un solvant innovant: le dioxyde de carbone supercritique (scCO2). En effet, la résolution enzymatique de profènes se fait habituellement dans des solvants organiques. De tels solvants peuvent être toxiques mais aussi difficiles à éliminer, à la fin du processus, ce qui conduit à des étapes fastidieuses et coûteuses de purification. Ces inconvénients peuvent être atténués par l'utilisation du scCO2 et ce couplage biocatalyseur- solvant vert permet de proposer un procédé durable. L'enzyme utilisée a été produite spécialement pour ce travail. Il s'agit d'une lipase de Yarrowia lipolytica, et plus précisément d'un variant de Lip2. Ce variant a été construit en utilisant la biologie moléculaire dans le but d'être très énantiosélective et les très actives. Nous nous proposons ici d'opérer l'hydrolyse de l'ester de profènes dans un système à deux phases dans lequel la solution aqueuse contient l'enzyme libre et où le substrat est solubilisé dans la phase scCO2. Ce mode opératoire permet d'éviter une immobilisation de l'enzyme mais fait apparaître la problématique de l'acidification de la phase aqueuse en contact avec scCO2 (formation d'acide carbonique) qui est préjudiciable à l'activité enzymatique. En outre, à titre de comparaison, la réaction inverse (estérification du profène) a été étudiée dans ce système à deux phases, ainsi que dans une phase scCO2 unique en utilisant la lipase immobilisée sur un support solide. L'influence de la pression, de la température, du rapport des phases et des concentrations initiales de substrat et d'enzyme a été étudiée expérimentalement.